Vätebindning

De Vätebindning är en interaktion mellan molekyler som liknar Van der Waals-interaktioner och förekommer i människokroppen. Bindningen spelar en roll särskilt i samband med peptidbindningar och kedjor av aminosyror i proteiner. Utan förmågan att binda med vätebindningar är en organisme inte livskraftig eftersom den saknar vitala aminosyror.

Vad är vätebindningen?

Vätebindningar kallas Vätebindningar eller H broar förkortad. Det är en kemisk effekt som hänför sig till den attraktiva växelverkan mellan kovalent bundna väteatomer med fria elektronpar i en atomgruppatom. Interaktionen är baserad på polaritet och, beskrivs mer exakt, består mellan de positivt polariserade väteatomerna i en amino- eller hydroxylgrupp och ensamma elektronpar i andra funktionella grupper.

Interaktionen sker endast under vissa omständigheter. Ett villkor är den elektronegativa egenskapen hos de fria elektronparna. Denna egenskap måste vara starkare än väteets elektronegativa egenskap för att skapa en stark bindning. Väteatomen kan således vara bunden polär. Elektronegativt fria atomer kan till exempel vara kväve, syre och fluor.

Vätebindningar är sekundära valensbindningar, vars styrka vanligtvis är långt under den för kovalenta bindningar eller joniska bindningar. Molekyler i vätebindningar har en relativt hög smältpunkt och en liknande hög kokpunkt i förhållande till deras molmassa. Bindningarna är av medicinsk relevans främst i förhållande till peptiderna och nukleinsyrorna i en organisme.

Vätebindningar är intermolekylära krafter. Utan deras existens skulle vatten inte existera i olika aggregerade tillstånd, utan skulle vara gasformigt.

Funktion & uppgift

Vätebindningen har endast svag interaktion och uppstår mellan två partiklar eller i molekyler. I detta sammanhang spelar typen av bindning en roll, till exempel för bildandet av tertiära strukturer i proteiner. I biokemi betyder proteinstruktur de olika strukturella nivåerna för ett protein eller peptid. Strukturerna för dessa naturligt förekommande substanser är hierarkiskt uppdelade i en primär struktur, en sekundär struktur, en tertiär struktur och en kvartärstruktur.

Aminosyrasekvensen är den primära strukturen. Närhelst ett protein nämns i förhållande till dess rumsliga arrangemang hänvisas ofta till proteinkonformationer och fenomenet konformationell förändring. I detta sammanhang motsvarar förändringen i konformation en förändring i den rumsliga strukturen. Arrangemanget av proteiner är baserat på peptidbindningen. Denna typ av bindning förbinder alltid aminosyror på samma sätt.

I celler medieras peptidbindningar av ribosomer. Varje peptidbindning motsvarar en koppling av karboxylgrupper av en aminosyra och aminogrupper av en andra aminosyra, som är associerad med eliminering av vatten. Denna process kallas också hydrolys.

I varje peptidbindning förbinder en enda bindning en C = O-grupp med en NH-grupp. Kväveatomen har exakt ett ensamt par elektroner. På grund av den höga elektronegativiteten för syre, är detta fria par under elektron-återkallande inflytande från O2-atomer. På detta sätt drar syret delvis det ensamma elektronparet i bindningen mellan kväveatomen och kolatomen, och peptidbindningen får en partiell dubbelbindningskaraktär. Dubbelbindningskaraktäret eliminerar den fria rotationen av NH- och C = O-grupperna.

Syreatomer och väteatomer i peptidbindningar är relevanta för strukturbildningen av alla peptider och proteiner utan undantag. På detta sätt kan två aminosyror fästa till varandra. Efter en sådan vidhäftning är alla peptidbindningar i två kedjor av aminosyror direkt mittemot varandra. Väteatomerna i peptidbindningen är relativt positivt polariserade jämfört med syreatomerna i de direkt motsatta peptidbindningarna. På detta sätt bildar vätebindningar och förbinder de två aminosyrakedjorna med varandra.

Alla aminosyror i människokroppen är organiska föreningar som består av minst en karboxigrupp och en aminogrupp. Aminosyror är en väsentlig strukturell komponent i människors liv. Förutom proteinernas a-aminosyror är mer än 400 icke-proteogena aminosyror med biologiska funktioner kända som inte kan uppstå utan vätebindning. Krafter som vätebindningen stabiliserar aminosyrornas tertiära struktur.

Du hittar din medicin här

Sjukdomar och sjukdomar

Om det finns en störning i bildandet av funktionella proteinaceösa rumsliga strukturer talar man vanligtvis om proteinviktsstörningar. Ett sådant tillstånd är Huntingtons sjukdom. Denna genetiska sjukdom ärvs som ett autosomalt dominerande drag och beror på en genetisk mutation i kromosom 4. Mutationen leder till instabilitet i genprodukten. Sjukdomen är en neurologisk sjukdom som främst är förknippad med ofrivillig hyperkinesis i de distala extremiteterna och ansiktet. Ihållande hyperkinesis leder till stelhet i de drabbade musklerna. Dessutom lider patienter med sjukdomen av ökad energiförbrukning.

Patologiska symtom i samband med vätebindningar eller den allmänna proteinstrukturen förekommer också i prionsjukdomar såsom galna ko-sjukdomar. Den mest populära hypotesen är att BSE framkallar felfoldning av proteiner. Dessa fällbara proteiner kan inte brytas ned genom fysiologiska processer och ackumuleras därför i vävnaden, särskilt i centrala nervsystemet. Resultatet är degeneration av nervcellerna.

Missbildningar av proteinstrukturen diskuteras också i orsakssambandet mellan Alzheimers sjukdom. De nämnda sjukdomarna påverkar inte vätebindningen direkt utan avser den rumsliga strukturen hos proteiner, till vilka vätebindningen ger ett betydande bidrag.

En organisme med en absolut oförmåga att vätebindning är inte livskraftig. En mutation som orsakar detta skulle resultera i en abort i tidig graviditet.